蛋白质变性（protein denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质是由多种氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中各
氨基酸的结合顺序称为一级结构：蛋白质的同一多肽链中的氨基和酰基之间可以形成氢键，使得这一多肽链具有一定的构象，这些称为蛋白质的二级结构；多肽链之间又可互相扭曲折叠起来构成特定形状的排列称为三级结构，三级结构是与二硫键，氢键等联系着的。
变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸，强碱，重金属盐，尿素，乙醇，丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热，紫外线照射，剧烈振荡等。
重金属盐使蛋白质变性，是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性的盐，在变性过程中有化学键的断裂和生成，因此是一个化学变化。
加热、紫外线照射，剧烈振荡等物理方法使蛋白质变性，主要是破坏蛋白质分子中的氢键，在变化过程中也没有化学键的断裂和生成，没有新物质生成，因此是物理变化。否则，鸡蛋煮熟后就不是蛋白质了。而我们知道，熟鸡蛋依然有营养价值，其中的蛋白质反而更易为人体消化系统所分解吸收。
蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性（renaturation）。例如胃蛋白酶加热至80～90℃时，失去溶解性，也无消化蛋白质的能力，如将温度再降低到37℃，则又可恢复溶解性和消化蛋白质的能力。
蛋白质变性的应用价值：
1、鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟后更易消化。
2、细菌、病毒加温，加酸、加重金属（汞）因蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒、）。
3、动物、昆虫标本固定保存、防腐。
4、很多毒素是动物蛋白质，加甲醛固定，减毒、封闭毒性碱基团作类毒素抗原，制作抗毒素。
5、制革，使皮革成形。
6、蚕丝是由蛋白质变性而成。
7、用于蛋白质的沉淀。从血液中提分离、提纯激素，制药。
8、临床上外科凝血，止血。尿中管型诊断肾脏疾病。
9、酶类分解各种蛋白质，以利于肠壁对营养物质的吸取。
10、加入电解质使蛋白质凝聚脱水如做豆腐。
11、改变蛋白质分子表面性质进行盐析，层析分离提纯蛋白质，如核酸的提纯，DNA测定。
12、大分子的破碎，基因重整合。
13、蛋白质分子结合重金属而解毒。
14、蛋白质分子与某些金属结合出现显色反应，如双缩脲反应可测定含量。
IP卡
狗仔卡
发表于 2007-9-22 11:10:13
提升卡
置顶卡
沉默卡
喧嚣卡
变色卡
抢沙发
显身卡
发表于 2007-10-13 22:47:19
京公网安备 11010802025824号